Polski naukowiec rozpracował enzym istotny w konkurencji z koronawirusem

Artykuł miesiąca

Polski naukowiec rozpracował enzym istotny w rozgrywce z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, jakiego uczestniczenie może stanowić decydujące dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.

– Od paru lat współpracujemy z klasą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był duży pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z pytań tych mogą właśnie korzystać też chemicy, i nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszystkiego świata

– Jest więc dziś wtedy najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – tak o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w rejonie nauk chemicznych również o produktach.

Realizowane przez naukowców z Wrocławia badania zatrzymują się też bazą dla poszukiwań środku na COVID-19.

Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w niniejszym wirusie. – To zapewnia mu poczucie. Zahamowanie robienia tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.

– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby leczenie tego enzymu (hamowałby jego praca – red.), to właściwie zabijamy koronawirusa. To wiadomo z ostatniej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.

– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego sposób – porównuje naukowiec. Jak daje, enzym ten był zwykły, przecież były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który awansuje do tego enzymu – precyzuje naukowiec.

Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten kluczowy dla koronawirusa enzym – i wcale wiedzieli, że jest taki ważny. – Od paru lat współpracujemy z klasą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim pracę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał duży pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS także jej podstawowego inhibitora. Parę lat później na pamięć tego zdarzenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.

– Na starcie lutego bieżącego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją bardzo dokładnie badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi szczególnie odpowiednia do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą działał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się końcami z całym światem

Jak uczy, stanowi więc enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w ról P1”). – U mężczyzn łatwo nie ma takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd także można się spodziewać, że skoro powstaną leki wielkie w ten enzym, toż będą one szkodzić wirusowi, a obecnie nie człowiekowi. Zaś to świadczy, że będą prawie toksyczne.

Praca (z końcami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga jest dodatkowo w trakcie recenzowania, jednak jego zespół już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszystkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint pracy jest jednoznaczny online. – Więc stanowi prezent z mojego laboratorium dla całych uczestników – zaznacza naukowiec. I daje, że w mało dni po prac zainteresowanych nie brakuje. Z badaniami i myślami współpracy przedstawiają się światy z oryginalnych części świata.

– To, co teraz opublikowaliśmy – to jedna z najważniejszych informacji, jakie można korzystać o tym enzymie. To jego cała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z jakimi aminokwasami enzym potrafi się obowiązywać w pierwszych pozycjach. – Możemy stwierdzić, czyli więc są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy też stworzyć mapę najważniejszego mieszkania tego enzymu i przystosowywać do niego nawet leki, które już znajdują się na targu – mówi naukowiec.

Dodaje, że z pytań tych mogą właśnie korzystać też chemicy czy firmy, aby być nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa.

– Już na celowniku jesteśmy własne białka z tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo praktyce jest całkiem niesamowite – zaznacza prof. Drąg.

Badacze z Wrocławia mogli przygotować swoje doświadczenia tak już dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.

Wypracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala planować i otrzymywać wysoce skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (które nie dają w istocie), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Potrafi ona dostarczać do przygotowywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został tylko w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sprawę Nauki Polskiej.

Zobacz również ekg Kołobrzeg

Dodaj komentarz

avatar
  Subscribe  
Powiadom o